摘要
从表达编码假单胞菌菌株ON-4a的N-氨基甲酰-L-半胱氨酸(NCC)酰胺水解酶基因的大肠杆菌的粗提物中纯化了NCC酰胺水解酶并进行了特性研究。用三步柱色谱将该酶纯化58倍达到同质,收率为16.1%。在交联葡聚糖S-300上的凝胶过滤和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的结果表明该酶是同一45kD的亚单位的四聚物蛋白。酶活性的最适pH和温度分别为9.0和50℃。
出处
《中国医药工业杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2005年第1期31-31,共1页
Chinese Journal of Pharmaceuticals