钙调素的研究

四十年来,Ca^(++)和环核苷酸(cAMP,cGMP)作为细胞内的第二信使,其重要性已逐渐被公认。但有关Ca^(++)作用的分子机理一直不明瞭。近来对钙结合蛋白(calciumbinding protein,CaBP)的研究表明,许多依赖Ca^(++)的细胞过程,都是通过CaBP而实现的。目前已发现的CaBP多达200多种,而钙调素(Calmodulin,CaM)是其中最重要的一种。现已证明,CaM广泛存在于各类真核细胞内,是细胞内主要的钙受体,Ca^(++)的许多功能如物质代谢、肌肉收缩、突触传递、神经递质的合成与释放、激素分泌、细胞生长和基因表达等都是通过CaM完成的。Ca^(++)可通过电压依赖性钙通道或受三磷酸肌醇(IP_3)激发从内质网释放而进入胞浆。当胞浆Ca^(++)浓度升高时,Ca^(++)即和CaM结合,并使CaM构象发生改变,形成活性CaM(CaM*)。CaM*和靶蛋白或靶酶结合后。