谷氨酰胺结合蛋白构象变化的分子动力学模拟

从谷氨酰胺结合蛋白单体(GlnBp)和谷氨酰胺结合蛋白复合物(GlnBP-Gln)的晶体结构出发分别做600ps的对比分子动力学(MD)实验。从体系的分子结构,铰链区柔性和口袋区相互作用三个方面分析了该体系的构象开合机制。结果表明,构象闭合直接导致了体积收缩;复合物铰链区的较大柔性赋予构象闭合以结构基础;其中His156、Lys115、Ala67三个残基对于GlnBP特异性结合底物Gln起着重要作用,而Lys115和Asp10的相互作用对于构象的闭合十分重要,这些模拟结果与实验数据相吻合。