摘要
以谷胱甘肽作为病毒包络蛋白的模拟物,用NMR方法研究了与具有抗爱滋病病毒活性杂多酸HPA-23的作用.对不同配比的HPA-23和谷胱甘肽混合物的1H和183WNMR谱研究结果表明,还原型和氧化型谷胱甘肽均以C末端COO-与HPA-23骨架的钨原子配位,还原型谷胱甘肽侧链上的巯基(SH)也参加配位.COSY谱证明了SH配位为慢交换反应.早在七十年代初,人们就发现杂多酸具有抗病毒活性[1,2].最近报道[NH4]18[NaSb9W21O88]·24H2O(结构代号为HPA-23)具有很高的抗爱滋病病毒活性,在法国已进入临床应用[3].但从分子水平研究杂多酸化合物抗病毒的机理.目前尚未见到国内外报道.而作为病毒可以广义地看作由一个蛋白外壳包裹,内部则为核酸.爱滋病病毒同样由两层蛋白所包裹,与宿主细胞发生吸附作用主要是通过外层包络蛋白(GP120)[4],该蛋白的活性组份是一个由8个氨基酸组成的T(Ala-Ser-Thr-Thr-Thr-Asn-Tyr-Thn)肽段[5].我们以容易得到的三肽一谷胱甘肽作为病毒包络蛋白的模拟物,用NMR方法研究杂多酸HPA-23与它的作用.结果表明还原型和氧化型谷胱甘肽均以C末端C?
The interactions of heteropolytungstate HPA-23 known to exhibit human immunodeficiency virus with glutathione(GSH and GSSG) used as model for envelope protein of the virus have been investigated by 1H and 183W NMR spectroscopy. Both GSH and GSSG interact with atoms W in the framework of HPA-23 by the COO- group of C-termal. The SH group in the side chain of GSH is also bound to HPA-23, and this process is verified to be slowly exchange by COSY.
出处
《无机化学学报》
SCIE
CAS
CSCD
北大核心
1994年第2期155-159,共5页
Chinese Journal of Inorganic Chemistry
基金
国家自然科学基金