摘要
绿豆胰蛋白酶抑制剂的Lys活性碎片由两条分别含有26及9个氯基酸残基的多肽链通过两对分子间二硫键连接而成。用DTT还原能拆分两链,其中长链含6个半胱氨酸,在空气中氧化后能恢复25%原Lys碎片活力。本文报道了此长链的化学合成和二硫键重组。合成产物的氯基酸组成与文献报道的一致。但活性明显低于天然产物。为此对绿豆抑制剂的部分序列重新进行测定,结果表明原P_2′位的Lys应为Ile按新测定序列,从长链26肽的N端和C端各去掉两个残基合成一个22肽,此22肽的活性与天然的26肽相当。此外还合成了此22肽的类似物,其活性中心的Lys残基由Ala取代,产物对胰蛋白酶和弹性蛋白酶都无抑制活力。
出处
《中国科学(B辑)》
CSCD
北大核心
1994年第1期42-47,共6页
Science in China(Series B)