摘要
人白细胞介素—2(Interleukin 2,IL—2)含有3个半胱氨酸(Cys),其中第58位和第105位Cys形成二硫键,第125位Cys的巯基游离。应用PCR和定点突变技术将编码125位Cys的密码子突变成编码丙氨酸(Ala)的密码子,将此突变基因(hIL—2a)受控于P_RP_L串联启动子和人工合成SD序列,在E.coli中获得高效表达,用凝胶过滤法分离表达产物获得新型白细胞介素2[rIL—2(125-Ala)],其比活性达1×10~7IU/mg蛋白。
A new type recombinant human interleukin-2 was expressed in E. coli bymutation of cystine (aa 125) in nature gene to Alanine avoiding incorrect disulfide linkage formed in recombinant protein. The new type rhIL-2 was purified by gel filtration,and its specific bioactivity is 1X107 units/mg which is 30% higher than prototype rhIL-2.
出处
《中华微生物学和免疫学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
1995年第3期172-175,共4页
Chinese Journal of Microbiology and Immunology
关键词
TCCF
基因表达
白细胞介素2
研制
Human interleukin-2
Genemutation
Gene expression
Renature
