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微量热法研究过氧化氢酶反应 被引量:8

Microcalorimetry Applied to the Study of Catalase Reaction
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摘要 利用微量热法和热动力学方程研究了过氢化氢酶反应。该反应遵循Michaelis-Menten动力学,298.15K和pH7.0时,其米氏常数、酶转换数以及摩尔反应焓分别为2.36×10-2mol/L、1.20×104s-1和-83.67kJ·mol-1。过氧化氢酶反应后期对底物是一级反应,其总反应速度常数和一级速度常数分别为ko=6.31×105L·mol-1·s-1和k1=6.31×105/[Eo]s-1。该反应服从Ogura机理,其酶-底物三元复合物的分解速度常数为6.00×103s-1。 Microcalorimetry and thermokinetic equations were used to study H2O2 decomposition by beef liver catalase.The catalase reaction obeyed the Michaelis-Menten kinetics,and at 298.15 K and pH 7.0,the Michaelis constant (Km),the turnover number and the molar enthalpy(ΔrHm)of the reaction were 2.36×10-2 mol/L,1.20×104s-1 and-83.67 kJ·mol-1,respectively.The later period of catalase reaction was a first order reaction for H2O2,=6.31×105L·mol-1·s-1 and k1=6.31×10-5/[Eo]s-1,respectively.The catalase reaction obeyed Ogura mechanism,and the ternary complex decomposition rate constant was 6.00×103s-1.
机构地区 武汉大学化学系
出处 《高等学校化学学报》 SCIE EI CAS CSCD 北大核心 1995年第6期924-928,共5页 Chemical Journal of Chinese Universities
基金 国家自然科学基金
关键词 微量热法 过氧化氢酶 米氏常数 反应机理 Microcalorimetry Catalase Michaelis constant Thermokinetic equation Reaction mechanism
  • 相关文献

参考文献3

二级参考文献5

  • 1张树政,酶学研究技术.上,1987年
  • 2邹承鲁,生物化学与生物物理学报,1986年,18卷,4期,9页
  • 3邓郁,高等学校化学学报,1985年,6卷,7期,621页
  • 4邹承鲁,生物化学与生物物理学报,1965年,5卷,398页
  • 5邹承鲁,生物化学与生物物理学报,1965年,5卷,409页

共引文献4

同被引文献110

引证文献8

二级引证文献54

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