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Partial purification of Cytochrome P450 from Helicoverpa armigera (Hübner)

Partial purification of Cytochrome P450 from Helicoverpa armigera (Hübner)
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摘要 The cytochrome P450 (Cyt-P450) proteins from the fat body and midgut of the cotton bollworm, Helicoverpa armigera, were respectively partially purified by a set of purification procedures including differential centrifugation, solubilization of CHAPS, protein precipitation by PEG precipitation and DE-32 column chromatography. The CytP450 was detected by methods of CO difference spectrum and SDS-PAGE. Fraction of detergent solubilized microsomes from the fat body of H. armigera was purified more than 17-fold. Three protein bands were detected by SDS-PAGE with molecular masses of 70 600, 63 300 and 571 200Da. It is possible that the proteins with molecular mass of 63 300 and 571 200Da were the isozymes of Cyt-P450. 从胖身体和棉花一种蛾的幼虫的中间的勇气的细胞色素 P450 (Cyt-P450 ) 蛋白质, Helicoverpa 有佩带徽章权利的人一,被一套纯化过程部分分别地包括微分离心分离,小伙子的增溶,由木钉降水的蛋白质降水和 DE-32 柱层析净化。Cyt-P450 被 COdifference 光谱和 SDS 页的方法检测。从胖身体 ofH 的净化的 solubilized 微体的部分。有佩带徽章权利的人一多于 17 褶层被净化。三个蛋白质乐队被 SDS 页与分子的群众检测 70 600, 63 300 和 571 200Da。有 63 300 和 571 200Da 的分子的质量的蛋白质是 Cyt-P450 的 isozymes,是可能的。
出处 《Insect Science》 SCIE CAS CSCD 2005年第4期313-317,共5页 昆虫科学(英文版)
关键词 Helicoverpa armigera (Hiabner) cytochrome P450 purification protein MIDGUT fat body 细胞色素P450 净化方法 棉铃虫 Helicoverpa armigera 昆虫学 光谱分析 分子机制
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