摘要
为了获得纯化的重组ＢＰＡＧ２片段，通过基因工程的方法在体外对ＢＰＡＧ２片段的重组ｃＤＮＡ克隆进行了诱导表达。重组质粒ｐＫＰＬ－ＢＰＡＧ２转化至大肠杆菌ＰＯＰ２１３６中并经ＳＤＳ－ＰＡＧＥ分析表达产物。结果细菌表达出了分子量为２２５００的非融合性ＢＰＡＧ２片段，与对应的ｃＤＮＡ长度相符合，凝胶扫描分析表达产物占细菌总蛋白的１８．１％。重组片段经ＳＤＳ－ＰＡＧＥ纯化后，利用免疫印迹方法证实保留了ＢＰＡＧ２特异的免疫活性。
WeanalysedtheexpressionoftheBPAG2recombinantcDNAclonetoobtainthepuri-fiedBPAG2fragmentinvitro.Thenonfusedfragmentof22.5kDwasexpressedbytemperatureinduc-tionafterthepKPL-BPAG2transformedintobacteriaPOP2136.Thisexpressionbandwascorrespon-denttoitscDNAclone.Theproductaccountedfor18.1%oftotalbacterialproteins.TherecombinantfragmentwaspurifiedbySDS-PAGEandidentifiedthatitmaintainedspecificimmunologicalfeaturesofBPAG2.TheseresultsmightbeusedasaninvitrodiagnostictestofBP.
出处
《中华皮肤科杂志》
CAS
CSCD
北大核心
1996年第6期421-423,共3页
Chinese Journal of Dermatology
基金
卫生部基金
