摘要
100年前,阿尔茨海默病(Alzheimer disease,AD)被首次报道,它是一种以进行性认知障碍和记忆力损伤为主要临床特征的中枢神经系统退行性疾病,是最常见的一种老年性痴呆。由异常磷酸化的tau蛋白构成的神经元纤维缠结(neurofibrillary tangle,NFT)是AD最重要的病理学改变之一。钙调磷酸酶(calcineurin,CN)是脑组织中含量最高的一种丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶,其活性依赖于Ca2+和钙调蛋白。最近的研究显示,CN在脑中与NFT共定位,CN活性的下降能够导致tau蛋白在多个AD特征性位点的异常磷酸化,进而形成NFT。因而,CN活性的缺陷与AD的发生密切相关。CN活性缺陷导致的tau蛋白异常磷酸化具有可逆性,CN激活剂有望在其中扮演重要的角色。
出处
《生命的化学》
CAS
CSCD
北大核心
2007年第4期339-340,共2页
Chemistry of Life
基金
国家自然科学基金(No.30470393
30228006)
东北电力大学博士科研启动基金资助项目
