糖原磷酸化酶b在低浓度变性剂中的失活与部分去折叠

以往对几种酶的变性研究表明，酶的失活先于酶分子的整体构象变化［５］。本研究的目的在于，在盐酸胍、脲和ＳＤＳ等变性剂存在下，比较磷酸化酶ｂ的失活、辅基磷酸吡哆醛附近微环境的变化、ＡＭＰ结合的协同性以及酶分子的去折叠。检测内源荧光的变化发现，随着变性剂浓度的增加，酶的失活作用不仅先于酶分子的整体构象变化，而且也先于磷酸吡哆醛结合部位的微环境以及ＡＭＰ结合的协同性的变化，这表明，酶的活性不仅需要每个亚部位构象的完整性。