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Athelia rolfsii的β-甘露聚糖酶纯化研究

Purifiction of β-mannanase from Athelia rolfsii
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摘要 从发酵培养5 d的产β-甘露聚糖酶的Athelia rolfsii菌株CBS191.62发酵液中经硫酸铵沉淀、琼脂糖凝胶(DEAE Sepharose Fast Flow)层析、羟基磷灰石(Hydroxylapatite)层析和冷冻干燥结晶等步骤,获得了比活提高了15.1倍,分子量为14.7 kD的凝胶电泳均一的β-甘露聚糖酶蛋白样品。 After cultivating in liquid medium for 5 days, an extra cellular β-mannanase from Athelia rolfsii strain CBS191.62 was purified by 15.1-fold to electrophoretic homogeneity by ammonium sulfate precipitation, DEAE Sepharose Fast Flow chromatography, Hydroxylapatite chromatography and refrigeration crystal. The molecular mass of the enzyme was estimated to be 14.7 kD by SDS-PAGE
出处 《新疆农业大学学报》 CAS 2008年第6期35-37,共3页 Journal of Xinjiang Agricultural University
基金 国家自然科学基金项目(30760003) 新疆维吾尔自治区高校科研基金项目(XJEDU2008G)
关键词 Β-甘露聚糖酶 纯化 Athelia rolfsii β-mannanase Purifiction Athelia rolfsii
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参考文献9

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二级参考文献13

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