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R22L天花粉蛋白的晶体结构

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摘要 培养了R2 2LTCS的单晶 ,在SIEMENSX 2 0 0B面探测器系统上收集了一套 0 .1 91nm分辨率的X射线衍射数据 .数据处理用XENGEN程序系统完成 ,数据使用到 0 .2 2 0nm .用同晶差值Fourier法解析了突变体的晶体结构 ,经XPLOR程序修正得到了R2 2LTCS的分子结构 ,并找到了 6 1个水分子 ,最后R因子为 0 .1 82 ,键长和键角RMS偏差分别为 0 .0 0 1 3nm和 2 .770°.在R2 2LTCS分子中 ,与A1 6 1 ,A1 6 2主链氧成氢键的 2 2位精氨酸被亮氨酸取代后形成的空穴被水分子 2 91和 2 96所占据 ,与 2 2位Arg形成盐键相互作用的 1 6 8位Glu的侧链与TCS相比 ,转动了大约 5 0° ,羧基折向相反方向 ,并通过水分子 2 93与 1 6 5位的Lys侧链氨基桥连 .这些水参与的氢键网络部分代替了原R2 2的作用 .
出处 《中国科学(C辑)》 CSCD 1998年第1期30-35,共6页 Science in China(Series C)
基金 国家自然科学基金资助项目 !(批准号 :396 80 0 0 3) 香港研究基金委员会CUHK11/ 91基金资助项目
  • 相关文献

参考文献5

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