短杆菌肽S与脂膜结合前后的H/D交换动力学的研究

短杆菌肽Ｓ（ＧＳ）是一个十肽分子（环－（Ｌ－Ｖａｌ－Ｌ－Ｏｒｎ－Ｌ－Ｌｅｕ－Ｄ－Ｐｈｅ－Ｌ－Ｐｒｏ）２），是由两个β转角和两个β片层结构所构成［１］。ＧＳ的功能是通过破坏葛兰氏阴性菌的膜结构来完成其抗菌活性。迄今为止，人们对ＧＳ与膜结合特点的研究结果还不一致。Ｄａｔｅｍａｎ等人利用２Ｈ－ＮＭＲ，３１Ｐ－ＮＭＲ和ＤＳＣ等技术研究了ＧＳ与ＤＰＰＣ多层脂膜的相互作用，指出肽仅仅作用于膜表面［２］；而Ｈｉｇａｓｈｉｊｉｍａ等［３］及张凤立等用２Ｄ－ＮＭＲ的研究结果［４］表明，ＧＳ的疏水部分应插入膜内。蛋白质及多肽的Ｈ／Ｄ交换动力学受其分子内氢键，分子空间结构的致密度及其周边环境如膜环境［５］的影响。我们利用衰减全反射红外光谱（ＡＴＲ－ＦＴＩＲ）对与脂膜结合前后的短杆菌肽Ｓ的Ｈ／Ｄ交换动力学进行了研究，实验结果提示ＧＳ插入了脂膜双层。