摘要
从一株土壤链霉菌(Streptomycessp.)Y405的发酵液中通过硫酸铵分级盐析、290树脂脱色、SephadexG75凝胶过滤、DEAESephadexA25阴离子交换层析和LysineSepharose4B亲和层析,获得一种新型的具有纤溶活性的蛋白酶SW1。每升发酵液中可获得42mgSW1样品,回收率为120%,每毫克蛋白活力达29523尿激酶单位,以发酵液作为起始,所获得样品纯度提高2306倍,HPLC检测纯度约为835%。SW1在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中是单肽链蛋白,分子量为30kD,等电点为85,测定其N端17个氨基酸序列为Arg/Asn/PhePro/AspGlyMetThrMetThrAlaIleAlaAsnGlnAsnThrGlnIleAsn,N端第一和第二残基具有不均一性,根据氨基酸组成分析推算SW1由262个氨基酸组成。SW1的纤溶活性可被10mmol/LPMSF、1mmol/LEDTA和1mol/L赖氨酸完全抑制,表明SW1其赖氨酸结合位点与活性有关。SW1的纤溶活性在4~37℃和pH4.0~90具有较好?
出处
《生物工程学报》
CAS
CSCD
北大核心
1999年第2期147-153,共7页
Chinese Journal of Biotechnology
基金
中国医学科学院科研基金