摘要
用荧光光谱法研究了生理ｐＨ和等离子点（ｐＨ＝ ５．３０） 时Ｍｎ（Ⅱ）、Ｃｏ（Ⅱ）与ＨＳＡ的相互作用。根据Ｆｏ¨ｒｓｔｅ 非辐射能量转移理论， 得到了不同ｐＨ时Ｍｎ（Ⅱ），Ｃｏ（Ⅱ）在ＨＳＡ中的第一强结合位置与Ｔｒｐ－２１４残基间的距离。这一结果远大于文献报道值，根据Ｍｎ（Ⅱ）、Ｃｏ（Ⅱ）在ＨＳＡ 中的结合部位及ＨＳＡ
The interaction of Mn(Ⅱ),Co(Ⅱ) and HSA has been studied by fluorescence method at pH 7 4 and 5 3.Based on Forste non radiative energy transfer theory,the distance between Trp 214 residue of HSA and the first strong binding site to Mn(Ⅱ),Co(Ⅱ) in HSA was determined,and it is much larger than that of reference.This notable different result has been discussed according to the binding site of Mn(Ⅱ),Co(Ⅱ) and domain structure in HSA.
出处
《光谱学与光谱分析》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
1999年第6期788-791,共4页
Spectroscopy and Spectral Analysis
基金
国家自然科学基金
广西十百千人才基金
广西高校自然科学基金
关键词
人血清白蛋白
锰
钴
荧光光谱
相互作用
Human serum albumin, Fluorescence spectra, Non radiative engergy transfer, Binding site
