ZIP1和 ZIP2不同程度激活PKC对钾离子通道的磷酸化

蛋白修饰酶的定向修饰反应是蛋白合成后进行特异、有效修饰的一个关键步骤。ＺＩＰ１和ＰＩＰ２是两个互为剪切异构体的蛋白，它们既与钾离子通道的Ｋｖβ２亚基结合，又与蛋白激酶ｃ（ｐｋｃζ）结合。由于它们的联结作用，使三者形成一个复合物。而ＺＩＰ１和ＺＩＰ２可不同程度激活ｐｋｃζ对钾离子通道的磷酸化，且二者可以相互结合，形成异型多聚体，这就使它们对ｐｋｃζ的刺激复杂多变。另外，ＺＩＰ１和ＺＩＰ２共存于同一种细胞中，并且经神经生长因子刺激后，升高的程度各不相同。这些实验结果提示了ｐｋｃζ定向磷酸化的特异性和调控性的分子机理。