摘要
通过双功能试剂戊二醛、二甘醇二酸酐和 1 ,4-丁二醇双缩水甘油醚等将大豆胰蛋白酶抑制剂 STI固定到由二十五 -1 0 ,1 2 -二块 -1 -醇磷脂乙醇胺形成的聚合脂质体上 .同时探讨了其作为亲和沉淀吸附剂对对胰蛋白酶的亲和作用 .在 PL沉淀过程中 ,胰蛋白酶有 2 0 %~ 60 %从 PL-STI上解离下来 .PL-STI可作为酶的亲和沉淀吸附剂 .
Soybean trypsin inhibitor(STI) was immobilized on polymerized liposome of pentacose-10,12-diene-1-ol-phospho ethanolamine by diglycolic anydride, glutaraldehyde and 1,4-butanediol diglycidyl ether. In the course of precipitation, 20% to 60% trypsin does cleavage from PL-STI and shows PL-STI can be used as the affinity precipitation adsorbent of enzyme.
出处
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2000年第1期62-65,共4页
Chemical Journal of Chinese Universities
基金
国家自然科学基金! (批准号 :2 950 2 0 0 9)资助