摘要
利用DNA重组技术,将牛朊病毒正常成熟蛋白基因插入表达载体pET30a,在大肠杆菌BL21(DE3)中高效表达,将表达产物(包涵体)用8 mol/L尿素溶解,用阳离子交换柱纯化,纯化产物复性后,进行质谱、圆二色谱(CD)以及Fourier变换红外光谱(FTIR)分析.结果表明,所得牛朊病毒正常成熟蛋白的分子量为 23 630 u,其二级结构主要由α螺旋构成,含少量β折叠.
出处
《科学通报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2000年第4期398-402,共5页
Chinese Science Bulletin
基金
国家"948"资助项目!(批准号:982078)