研究人员揭示IL-17信号通路调控新机制

中科院上海生命科学院／上海交通大学医学院健康科学所钱友存研究组发现IKK相关激酶（TBK1和IKKi）以冗余方式直接磷酸化Actl，致使Actl与TRAF6的结合能力减弱，从而抑制IL-17诱导NF-kB激活；TRAF6通过介导TBK1的激活以及IKK相关激酶与Actl的相互作用，参与IL-17诱导的Actl的磷酸化；而TRAF3作为抗病毒反应中IKK相关激酶的上游的关键衔接蛋白，不参与IL-7诱导的ACTl磷酸化。