摘要
用3′末端氧化的精氨酰tRNA共价修饰大肠杆菌精氨酰tRNA合成酶,酶的ATP-PPi交换活力和氨酰化活力完全丧失。用SDS-PAGE分析酶与tRNA(?)形成的共价复合物发现:伴随着酶的失活,形成了两种形式明显不同的ArgRS-tRNA(?)复合物,它们对应于凝胶上两条迁移率不同的大分子条带。这一结果与其它合成酶亲和标记的结果不同。ArgRS-tRNA(?)经RNase处理后,ATP-PPi交换活力和氨酰化活力均有部分恢复(小于15%)。在整个标记过程中,酶的两个活力是紧密相关联的。
出处
《中国科学(B辑)》
CSCD
北大核心
1990年第2期137-143,共7页
Science in China(Series B)
基金
国家自然科学基金