摘要
将豌豆的Lhcb2基因亚克隆至原核表达载体pET-3d上,通过定点突变使其在大肠杆菌BL21(DE3)中得到高效表达,其表达量约占大肠杆菌总蛋白的40%,经纯化后获得电泳纯的Lhcb2蛋白.采用改进的液氮/室温冻融的重组方法将纯化的蛋白与色素进行重组,建立了高效的重组系统.重组后所获得的LHCB2单体与天然的LHCⅡ单体相比,其在部分变性胶的电泳行为、低温荧光发射光谱和激发光谱,以及室温吸收光谱等方面都非常相似,说明大量表达的Lhcb2蛋白与色素已成功地重组。
出处
《中国科学(C辑)》
CSCD
2000年第4期363-369,共7页
Science in China(Series C)
基金
国家自然科学基金重大资助项目!(批准号:39890390)
国家重点基础研究发展规划资助项目!(批准号:1998010100)