摘要
以体外抗氧化活性为导向,采用Sephadex G-25从小麦面筋蛋白酶解液中纯化出组分相对单一的多肽D-WG-0-Ⅰ。RP-HPLC分析表明其纯度为84%。采用紫外光谱、红外光谱以及基质辅助激光解吸/电离飞行时间质谱(MALDI-TOF/TOF-MS)等手段对D-WG-0-Ⅰ结构进行系统分析,确定出其分子量为1746.89u,氨基酸序列为Ser-Gly-Ala-Asp-Lys-Lys-pro-Ile-Lys-Ala-Asn-His。
Based on antioxidant acitivity evualuation,a peptide D-WG-0-Ⅰ was separated and purified by Sephadex G25 column chromatography from enzymatic hydrolate of wheat gluten.The purity of D-WG-0-Ⅰ was determined as 84% with RT-HPLC.UV,IR and MALDI-TOF/TOF MS/MS spectroscopy analysis revealed that the antioxidant peptide D-WG-0-Ⅰ had the molecular weight of 1746.89 u and the amino acid sequence of Ser-Gly-Ala-Asp-Lys-Lys-pro-Ile-Lys-Ala-Asn-His.The obtained results showed that D-WG-0-Ⅰ was a novel antioxidant peptide obtained from wheat gluten.
出处
《食品科技》
CAS
北大核心
2013年第4期164-168,共5页
Food Science and Technology
基金
国家自然基金项目(31101269)
International Foundation for Science(F4930-1)
江西省生物发酵食品添加剂工程技术研究中心项目
江西省科技条件平台建设项目(2010DTZ01900)
江苏高校优势学科建设工程项目
江苏省教育厅自然科学基金(07KJD350034)
江苏大学高级人才基金项目(07JDG020)
关键词
小麦面筋蛋白
多肽
纯化
结构鉴定
抗氧化
wheat gluten
peptide
purification
structural analysis
antioxidant activity
