摘要
1984年Tsujimoto等从人类滤泡性淋巴细胞瘤中t(14;18)染色体易位的断裂点克隆到Bcl-2基因.在此易位中,Bcl-2基因在正常的18q21易位到14q32与免疫球蛋白重链(IgH)并列形成头尾结构,这一异常融合导致淋巴瘤细胞中Bcl-2基因的转录激活和蛋白产物过度表达.这是第一个被发现的细胞凋亡抑制基因.Bcl-2基因产物由2个外显子编码,5’端外显子由-50kb内含子与第2个外显子分开,后者含有一段很长的3’端非翻译区,因此Bcl-2开放阅读框架的大部分位于5’端外显子内.根据cDNA推测,Bcl-2编码Bcl-2-a和Bcl-2-β两种蛋白,但仅前者在细胞和组织内被发现.Bcl-2蛋白是一种跨膜蛋白,含有239个氨基酸,分子量约26kD.其羧基端附近具有19个疏水氨基酸区域.以Bcl-2的研究为基础,这一家族的新成员不断被发现.它们之间的同源性集中于2个区域,分别称为BH1和BH2.另外,这些基因的蛋白产物大多在羧基端含有一段疏水的氨基酸链,并且均为膜蛋白.Bcl-2的亲膜能力归根于它的氨基酸疏水链.这些共同特点,可能是其参与细胞凋亡调控的关键所在.下面简介一下Bcl-2家族的其他成员.
出处
《医学综述》
2000年第9期387-388,共2页
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