骨科疾病与非受体酪氨酸激酶家族激酶关系研究进展

非受体酪氨酸激酶（Src）家族激酶（SFKs）由Lyn、Hck、Lck、Blk、Src、Yes、Fyn、Fgr、Brk、Frk和Srm共11个成员组成.它们构型相似,有相同的功能域,共同参与细胞的转化以及细胞内信号传递过程,具有重要的生理功能[1-5].其中,Src蛋白是目前研究最多的成员,也是与人类疾病联系最为密切的蛋白[6-8].现就近年来关于SFKs特别是Src蛋白与骨科常见疾病的相关性予以综述.Src蛋白的结构与功能：Src蛋白有至少7个不同功能的结构域.C端区域具有Tyr527调控残基,此残基磷酸化或去磷酸化可调节Src蛋白的活性;SH1区是一个双裂结构,是Src蛋白催化区域,三磷酸腺苷（ATP）与铰链区结合发生自身磷酸化,可触发激酶的活性;SH2区与SH1结构域通过一段富含脯氨酸的SH2激酶链接区相邻,SH2区与C端Tyr527的结合可抑制激酶本身的活性;SH3区具有与富含脯氨酸序列蛋白结合的特性;SH4与SH3区之间有一段区分SFKs成员的特殊区域,其生物学功能暂不明确;SH4区位于N端,包含蛋白质棕榈化和豆蔻酰化的位点,这些位点的改变可使Src蛋白锚定于质膜内侧.