摘要
通过DE-52离子交换层析和Sephacryl S-300凝胶过滤等方法从小麦线粒体中纯化出了一种脱球蛋白,其重链分子量约为210ku,与骨骼肌肌球蛋白Ⅱ的分子量相近（205ku）,并且可以被抗人骨骼肌肌球蛋白多克隆抗体识别.小麦线粒体肌球蛋白的ATP酶活性可以被鸡骨骼肌肌动蛋白丝激活,达到202.5 nmol/min·mg.此外,其ATP酶活性还可以被Ca2+激活,却不被高浓度的Ca2+抑制.结果表明小麦线粒体肌球蛋白与骨骼肌肌球蛋白具有一些相似的生化特性.
出处
《科学通报》
EI
CAS
CSCD
北大核心
2001年第21期1809-1813,共5页
Chinese Science Bulletin
基金
本工作为国家自然科学基金重点项目(批准号:39730280)
国家自然科学基金重大项目(批准号:19890380)资助课题
