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大蒜细胞溶质中超氧化物歧化酶的性质研究

Study on the Properties of Superoxide Dismutase from Allium sativum Plasma
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摘要 利用热变性、等电点沉淀和DEAE -纤维素柱层析分离纯化大蒜细胞溶质中的超氧化物歧化酶 ,并对其性质进行了研究。结果表明 ,温度 40~ 6 0℃、pH4~ 9范围内酶的活性稳定 ,对KCN和H2 O2 敏感 ,紫外光区的吸收峰在 2 5 8nm ,可见光区的吸收峰在 6 80nm ,表明酶的类型为Cu·Zn SOD。 A superoxide dismutase from Allium sativum plasma has been isolated and purified by the heat treatment, sedimentation with isoelectric point and chromatograph on DEAE-cellulose, and it's property was studied. The study shows that the enzymatic activity is stable within the temperature 40~60℃ and pH 4~9, and the enzyme is sensitive to KCN and H 2O 2, the absorption apex exhibits at 258 nm in ultraviolet spectrum and at 680 nm in visible spectra,the facts indicate that the enzyme is copper/zinc SOD.
出处 《食品与发酵工业》 CAS CSCD 北大核心 2002年第5期32-34,共3页 Food and Fermentation Industries
关键词 大蒜细胞溶质 超氧化物歧化酶 性质 分离纯化 Allium sativum plasma, superoxide dismutase, property
  • 相关文献

参考文献4

二级参考文献14

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共引文献20

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