摘要
采用圆二色谱和核磁共振波谱研究了Slc11a2第六跨膜区在十二烷基磷酰胆碱(DPC)膜模拟环境中的结构和定位.结果表明,Slc11a2第六跨膜区在DPC胶束中N端和C端各形成一小段α螺旋,两段螺旋中间通过高度灵活的区域连接,整个肽插入到DPC胶束中.H267A突变使螺旋长度变长,H272A突变使螺旋长度略有变短,突变后结构的变化可能和蛋白功能缺失相关.
The structure of isolated peptides from TM6 of Slc11a2 in dodecylphosphocholine( DPC) micelles was investigated using circular dichroism( CD) and nuclear magnetic resonance( NMR) spectroscopy. The results reveal that TM6 of Slc11a2 forms short α-helix in both N-and C-terminal and the two α-helixes are connected by a highly flexible region,the whole peptide is embedded in DPC micelles. H267 A mutation makes the helix become longer,while H272 A mutation make the helix become slightly shorter.
出处
《高等学校化学学报》
SCIE
EI
CAS
CSCD
北大核心
2017年第9期1596-1601,共6页
Chemical Journal of Chinese Universities
基金
国家自然科学基金(批准号:21663017)
内蒙古自治区自然科学基金(批准号:2015BS0205)
内蒙古自治区草原英才基金(批准号:CYYC2013173)
内蒙古科技大学创新基金(批准号:2014QDL017)资助~~