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纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究 被引量:19

Studies on separation, purification and enzymology characters of natto kinase
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摘要 目的 分离纯化纳豆激酶并进行酶学性质研究。方法 从纳豆中分离纯化具有纤溶活性的纳豆激酶 ,采用氯化钠溶液浸提、硫酸铵盐析及 sephadex G- 1 5 0凝胶过滤分离纯化纳豆激酶 ,纯化倍数 5 0倍 ,纤维蛋白平板法测其比活。结果 纳豆激酶比活为 6 0 0 U·mg-1,回收率 40 %。酶学性质研究表明 ,最适反应温度为 5 0℃ ,5 5℃以下稳定 ,最适反应 p H为 8.0 ,在 p H 6~ 1 0溶液中基本稳定 ,分子量约 2 8k D。酶作用机理初探表明 ,纳豆激酶不仅具有纤溶性 ,还有抗凝血性。
作者 慕娟 党永
出处 《西北药学杂志》 CAS 2002年第4期155-157,共3页 Northwest Pharmaceutical Journal
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