摘要
本文比较酵母GAPDH在盐酸胍溶液中的剩余活力、紫外差光谱、内源荧光及酶的NAD荧光衍生物410 nm特征荧光的变化结果表明:全酶及脱辅基酶在低于0.5mol/L胍溶液中完全失活,同时伴有酶分子中芳香族残基环境的紫外吸收和内源荧光的变化,以及酶荧光衍生物410 nm特征荧光强度的显著降低和发射峰位的红移.失活动力学过程为快慢两相,快相一级反应常数比内源荧光降低的单相常数至少大3个数量级以上.410 nm特征荧光降低的动力学过程也为快慢两相,快相一级反应速度远大于内源荧光降低反应速度,并与失活速度相近.以上结果表明:低浓度胍首先扰乱活性部位的空间构象导致酶的失活,分子整体构象的完全去折叠需要更高浓度的盐酸胍.
基金
国家自然科学基金
