摘要
我们用FT IR方法 ,研究了α-天门冬氨酰二肽酶及其进化酶的二级结构 ,定量估算了天然酶的各种二级结构含量 ,α 折叠结构为 2 9% ,α 螺旋含量为 3 3 %~ 3 4% ,这与园二色谱测量α 螺旋为 3 3 %的结果有很好的一致 ,剩余的残基被认为形成不同类型的转角和无规结构。在进化酶中 ,β 折叠结构仍为 2 9% ,而α 螺旋为 3 0 %~ 3 1 % ,其它结构为不同类型的转角和无规结构。
By using FT-IR, we study the secondary structure of α-aspartyl dipeptidase and its eolutional enzyme. By cooperating, we find evolutional type has less α-helix and more turn and more irregular component. Although the β-sheet content in evolutional and wild type is similar, the short β-sheet is higher in evolutional type.
出处
《光散射学报》
2002年第3期154-157,共4页
The Journal of Light Scattering