摘要
利用Fourier红外光谱对二硫键完整和还原的核糖核酸酶A(RNase A),牛血清白蛋白(BSA)和溶菌酶在6mol/L盐酸胍中变性后的结构进行了比较。这三种蛋白质,在二硫键完整和还原状态下变性后的Fourier红外酰胺Ⅰ带光谱都表现了不同程度的差异,但是三种还原蛋白质在完全变性后的光谱却非常相似。说明含有完整天然二硫键的蛋白在6mol/L盐酸胍中变性后仍然有相当程度的残留有序结构,而二硫键断开的蛋白质完全变性后在结构上却是相似的。
出处
《中国科学(B辑)》
CSCD
北大核心
1992年第12期1260-1265,共6页
Science in China(Series B)
基金
国家自然科学基金