热变性程度对谷氨酰胺转氨酶诱导大豆分离蛋白凝胶性质的影响

大豆分离蛋白(soybean protein isolated,SPI)由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一,会影响最终谷氨酰胺转氨酶(glutamine transaminase,TG酶)诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响,制备了不同热变性程度的SPI,研究其蛋白组成、表面疏水性、溶解性、粒径分布以及凝胶强度、持水性和凝胶形态。结果表明,热处理加剧SPI亚基的解离与聚集,并导致SPI的表面疏水性增强、溶解性下降,同时,粒径随温度的升高而增大,但升至95℃后减小。SPI凝胶强度在85℃时最低,而在95℃时最高。对于95℃热处理SPI的凝胶,随着蛋白浓度的增大,凝胶强度增大,气孔增多;随着TG酶浓度的增加,凝胶强度增大,而持水性在TG酶浓度为1.80 U/g时达到最低,同时气孔较多;50℃培养的SPI凝胶强度高于4℃培养样品。结果表明,大豆蛋白一定程度的热变性(尤其95℃热处理)有利于经TG酶诱导形成蛋白凝胶,这为工业生产提供了一定的理论依据。

热诱导大豆分离蛋白聚集对谷氨酰胺转氨酶交联乳液凝胶性质的影响

大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase,TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对TGase诱导SPI乳液凝胶的影响,制备了不同热处理温度的SPI,研究其乳化性、凝胶强度、持水/油性、凝胶形态,以及SPI浓度、油浓度对SPI乳液凝胶性质的影响。结果表明:随着热处理温度的增加,SPI稳定乳液的乳化活性和乳化稳定性呈显著增加趋势。95℃热处理显著增强了乳液凝胶的凝胶性能,其凝胶硬度是天然蛋白乳液凝胶的2.2倍。对于95℃热处理的SPI乳液凝胶,随着蛋白浓度或油浓度的增大,凝胶强度显著增加,气孔逐渐增大;所有样品均具有优异的持水性和持油性。SPI在经过热变性(95℃)处理后有利于经TGase诱导形成SPI乳液凝胶。

杀菌方式对红烧老鹅脂肪酸组成和挥发性风味的影响

比较研究电子束(0、3、6、9、12 kGy)、60Co-γ射线(0、3、6、9、12 kGy)、105、121℃杀菌处理对真空包装红烧老鹅脂肪氧化硫代巴比妥酸反应物(thiobarbituric acid reactive substances,TBARS)值、脂肪酸含量及挥发性风味的影响。结果表明:高剂量的电子束、60Co-γ射线及高温处理可加速红烧老鹅肉脂质的氧化,9 kGy剂量的60Co-γ射线对红烧老鹅TBARS值的影响最为显著(P<0.05);饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸的含量随电子束、60Co-γ射线辐照剂量的增加而显著增加(P<0.05),105℃杀菌组饱和脂肪酸含量显著高于121℃杀菌组(P<0.05),而105℃杀菌组单不饱和脂肪含量显著低于121℃杀菌组(P<0.05);多不饱和脂肪酸的含量则随电子束、60Co-γ射线辐照剂量的增加而显著减少(P<0.05),105℃杀菌组多不饱和脂肪酸含量显著高于121℃杀菌组(P<0.05);电子鼻检测挥发性风味变化,表明3 kGy的电子束和60Co-γ射线、105℃及空白组的风味差异较小。因此,低剂量电子束或60Co-γ射线辐照(<6 kGy)和105℃处理对红烧老鹅肉脂肪酸组成和挥发性风味的影响较小,可为红烧老鹅产品选择不同的杀菌方式提供可行性依据。

胡萝卜益生菌慕斯配方优化及相关特性测定

以嗜热链球菌grx02发酵的慕斯为基础,添加胡萝卜汁制成一款新型胡萝卜益生菌慕斯。以感官评价为依据,通过单因素和正交试验确定的胡萝卜益生菌慕斯的最佳工艺配方如下:胡萝卜汁55 g,淡奶油60 g,绵白糖10 g,发酵乳140 g,吉利丁粉4 g。对最佳配方制得的慕斯的质构、pH值、酸度进行了测定,质构指标如下:硬度0.82 N,最大黏附力-0.08 N,黏附性0.86 mJ,内聚性0.46 Ratio,弹性10.16 mm,胶黏性0.46 N,咀嚼性5.07 mJ,其中硬度与咀嚼性随配方的改变慕斯变化最为明显,最佳配方对应的pH值为4.65、酸度为52.50°T。以最佳配方制作的胡萝卜益生菌慕斯口感较好、营养丰富、风味独特。