用生物素-中性抗生物素蛋白结合导致的位阻来控制连接生物素的缓激肽生物活性(英文)

缓激肽是一含有 9个氨基酸残基的多肽 ,其残基序列为Arg1 Pro2 Pro3 Gly4 Phe5 Ser6 Pro7 Phe8 Arg9 OH ,在激肽释放酶的作用下 ,从其大的前体多肽———激肽原而形成的 .许多发病机理 ,如发炎、疼痛、哮喘等都与缓激肽有关 .它能与PC12细胞表面的受体作用 ,引起细胞器内的钙离子释放 ,在共焦显微镜下 ,通过观察钙指示剂Fluo 3荧光增加来监测缓激肽的生物活性 .在这项研究中 ,利用固相肽合成方法合成了连接生物素的缓激肽 ,Biotin Arg1 Pro2 Pro3 Gly4 Phe5 Ser6 Pro7 Phe8 Arg9 OH ,通过对其生物活性的研究发现 :a 它能保持象天然的缓激肽那样的生物活性 ;b 由于中性抗生物素蛋白与连接的生物素的结合引起的空间位阻阻碍它与细胞表面受体的相互作用 ,从而抑制了它的生物活性 ;c 在有自由的生物素存在的条件下 ,自由生物素与连接生物素与中性抗生物素蛋白的竞争结合 ,能够使得与中性抗生物素蛋白结合的连接生物素的缓激肽从抗生物素蛋白上脱离 ,因而恢复其生物活性 .因此 ,可利用生物素和抗生物素蛋白来控制连接生物素的缓激肽的生物活性 .这对于研究生物体系中生物活性的结构相关性具有重要的意义 .

Cell Adhesion Inhibition by RGD Peptides Linked with a Photoisomerizable Nonnatural Amino Acid

RGD peptides linked with a nonnatural amino acid, phenylazophenyl alaninine (azoAla), were synthesized and applied to cell adhesion inhibitors. The RGD peptides linked with azoAla at C terminal showed potent binding to the integrin on the surface of HeLa cells. Photoisomerization effect of the azobenzene side chain of synthesized peptides on the cell adhesion inhibition was further investigated. It was demonstrated that the cis form of azoAla linked RGD peptides revealed a little weak cell adhesion inhibition effect as compared with trans form of azoAla linked RGD peptide.