本研究以大豆分离蛋白(SPI)为原料,在p H 3.0、p H 3.4和p H 3.8等低酸性p H条件下对其进剪切热处理,制备获得粒度分布在2~100μm的大豆蛋白微粒。当微粒制备的p H条件向SPI等电点(p H 4.5)靠近时,形成蛋白微粒的结构越致密,稳定性越...本研究以大豆分离蛋白(SPI)为原料,在p H 3.0、p H 3.4和p H 3.8等低酸性p H条件下对其进剪切热处理,制备获得粒度分布在2~100μm的大豆蛋白微粒。当微粒制备的p H条件向SPI等电点(p H 4.5)靠近时,形成蛋白微粒的结构越致密,稳定性越高。在p H 3.8条件下制得微粒的内部蛋白含量达到34.22%,在p H 2.0~8.0范围内其粒径不发生明显改变,蛋白溶出率不超过13%。经过二次热处理(95℃、30 min),该微粒的粒径和形貌没有发生明显变化,其分散液的粘度明显低于SPI分散液,在12%的浓度下仍然不形成凝胶。微粒化过程可以封闭大豆蛋白的疏水基团和氢键结合位点,使蛋白分子间的相互作用减弱,导致粘度降低。该大豆蛋白微粒可应用于饮料、酸奶等高蛋白食品体系中,在保持其口感的同时增加其蛋白质含量。展开更多
文摘本研究以大豆分离蛋白(SPI)为原料,在p H 3.0、p H 3.4和p H 3.8等低酸性p H条件下对其进剪切热处理,制备获得粒度分布在2~100μm的大豆蛋白微粒。当微粒制备的p H条件向SPI等电点(p H 4.5)靠近时,形成蛋白微粒的结构越致密,稳定性越高。在p H 3.8条件下制得微粒的内部蛋白含量达到34.22%,在p H 2.0~8.0范围内其粒径不发生明显改变,蛋白溶出率不超过13%。经过二次热处理(95℃、30 min),该微粒的粒径和形貌没有发生明显变化,其分散液的粘度明显低于SPI分散液,在12%的浓度下仍然不形成凝胶。微粒化过程可以封闭大豆蛋白的疏水基团和氢键结合位点,使蛋白分子间的相互作用减弱,导致粘度降低。该大豆蛋白微粒可应用于饮料、酸奶等高蛋白食品体系中,在保持其口感的同时增加其蛋白质含量。