中华硬蜱凝血酶抑制剂的分离纯化与活性

通过凝胶过滤和反相高压液相层析,从200只半饱吸血的中华硬蜱(Ixodidesinesis)唾液腺中分离纯化得到一凝血酶抑制剂。用飞行质谱测定其分子量为6·356kDa,与其他蜱类来源的凝血酶抑制剂分子量不同,提示为一新蛋白分子。该抑制剂对凝血酶有强烈的抑制活性,对激活的第X因子和胰蛋白酶有微弱的抑制活性。其发现将为发展疫苗、生物控制中华硬蜱提供资料和目标抗原。

中华硬蜱血小板集聚抑制剂的分离纯化与活性研究

目的研究蜱类抗血小板集聚的生物活性成分,了解其与其宿主相互作用的分子机制。方法用葡聚糖Sephadex G-50凝胶过滤及高效液相从半饱吸血的中华硬蜱(Ixodes sinensis)唾液腺中分离纯化具有血小板集聚抑制活性的蛋白质,用飞行质谱测定该抑制剂的分子量,并用兔富血小板血浆研究其血小板集聚抑制活性。结果通过液相分离,从中华硬蜱唾液腺中得到了一种血小板集聚抑制剂,用飞行质谱测定该抑制剂的相对分子质量(Mr)为8 065。该抑制剂对二磷酸腺苷(ADP)诱导的血小板集聚表现强烈的抑制活性,在浓度为10μg/mL时,可以抑制90%以上的血小板集聚。结论首次分离获得中华硬蜱唾液腺血小板集聚抑制剂,该抑制剂对硬蜱顺利获取宿主血餐至关重要。