一种从桑蚕分离得到的抗菌肽moricin的溶液结构

是一种从桑蚕分离得到的新型抗菌肽,它由42个氨基酸组成.它非常基本,而且它的氨基酸序列与一些别的抗菌肽没有显著的相似性.根据双向1H-核磁共振分光数据分析得出moricin的甲醇溶液有20种结构.这些溶液结构显示了一种由长α-螺旋构成的独特结构.除了4个氨基末端残基和6个羧基末端残基之外,α-螺旋整条肽长包含八个转角.静电表层图显示了α-螺旋氨基末端5～22个残基部分是一种两亲性α-螺旋,其疏水性和亲水性界面有一个很明显的间隔;除了Asp30(天冬氨酸)位点是负电荷表层外,羧基末端23～36个残基部分是一种疏水性α-螺旋.结果表明,α-螺旋的两亲性的氨基末端片段的主要作用是增强膜的渗透性而杀死细菌.