五种α-淀粉酶测活方法的比较研究

对常用的五种α─淀粉酶活力测定方法进行了比较。研究了酶的稀释倍数和反应时间等因素对α─淀粉酶活力测定的影响，确定了α─淀粉酶活力测定的最佳条件。通过比较研究，认为Ｙｏｏ改良法是α─淀粉酶活力测定的最佳方法，并确定了各方法不同活力单位之间的相互换算关系。

蛋白酶对解淀粉芽孢杆菌α－淀粉酶活力的影响

目前工业生产α－淀粉酶的主要菌种是解淀粉芽孢杆菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ），该菌在培养条件下不但产生α－淀粉酶，同时也产生一定比例的蛋白酶。本文研究了不同来源的蛋白酶对解淀粉芽孢杆菌ＢＦ７６５８和８６３１５α－淀粉酶活性的影响，结果发现中性蛋白酶对两种α－淀粉酶活性无显著影响，而２７０９碱性蛋白酶能使α－淀粉酶活性丧失６０％以上。

猪凝血酶的亲和层析纯化及其酶原的激活研究

采用柠檬酸钡作吸附剂、ＥＤＴＡ溶解的方法从猪血浆提取凝血酶原，建立了凝血酶原激活的简单方法。并以环氧氯丙烷活化的Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ４Ｂ为载体，采用１－乙基－３－（３－二甲氨丙基）碳二亚胺进行肝素的固定化，将固定化肝素用于猪凝血酶的亲和层析纯化。结果表明，通过一步亲和层析将猪凝血酶粗品提纯了８．２倍，获得了比活超过１１００Ｕ／ｍｇ的凝血酶，收率为６０％。

枯草芽孢杆菌86315α-淀粉酶的研究(Ⅰ)热稳定性

研究了温度对枯草芽孢杆菌86315α—淀粉酶的活性和荧光光谱的影响,发现该酶在50℃以下是稳定的;70℃加热10min,酶活性全部丧失,荧光光谱发生了较大的变化;在0.02mol/L CaCl^2和0.02mol/L NaCl同时存在下。

虾头蛋白质的提取及营养分析

虾头蛋白质的提取及营养分析史永昶姜涌明赵国骏（江苏农学院基础部，扬州２２５００９）河虾头和龙虾头是虾仁生产过程中的下脚料，目前只有小部分用来作饲料，大部分则被废弃，这不仅是资源的浪费，且污染环境。目前越来越多的企业开始以龙虾头和河虾头为原料提取甲壳素...

一些理化因子对α淀粉酶构象与活力的影响

用荧光光谱，紫外差示光谱和ＣＤ谱研究了一些理化因子对枯草芽孢杆菌８６３１５α淀粉酶的构象与活力的影响，实验表明，酸变性和碱变性所引起的酶构象变化是不同的；乙醇不降低α淀粉酶活力，但使其构象发生较大变化，α螺旋度从天然酶的２６，１％降到２１．８％，其构象变化不引起活性中心的改变；酶在７０℃处理１０ｍｉｎ后，由原来紧密构象变为松散构象，α螺旋度从２６．１％降到９．０％，酶活性完全丧失；而在０．０２ｍｏｌ／ＬＣａＣｌ_２和０．０２ｍｏｌ／ＬＮａＣｌ的共同存在下，７０℃处理１０ｍｉｎ，酶活性不变，其荧光光谱和ＣＤ谱接近于天然酶，所以，ＣａＣ_ｌ２和ＮａＣｌ能保护α淀粉酶的构象，使之不受热变性。

枯草芽孢杆菌86315α-淀粉酶的研究(Ⅰ)——热稳定性研究

研究了温度对枯草芽抱杆菌86315 α-淀粉酶的活性和荧光光谱的影响.发现该酶在50℃以下是稳定的;70℃加热10 min,酶活性全部丧失,荧光光谱发生了较大的变化;在0.02 mol/LCaCl_2和0.02 mol/L NaCI同时存在下,70℃加热10 min,酶活性保持不变,其光谱接近天然态酶的荧光光谱.实验表明,一定比例的CaCl_2和NaCl能够较好地稳定α-淀粉酶的构象,从而大大提高其热稳定性。

反平行β－折叠──蛋白质与DNA结合的新模式

反平行β－折叠──蛋白质与ＤＮＡ结合的新模式史永昶（扬州大学农学院生化教研室，扬州２２５００９）关键词蛋白质－ＤＮＡ结合模式，反平行β－折叠，阻遏蛋白，ＨＵ蛋白蛋白质与ＤＮＡ的相互作用涉及发生在细胞中的许多基本过程，尤其与基因表达和细胞分化密切相关。...

不同来源壳聚糖的基本特性及红外光谱研究

用同一方法在相同条件下，分别以螯虾壳、河虾壳、对虾壳、海蟹壳和蚕蛹制备了壳聚糖，并对其多项特性进行了比较研究。壳聚糖的收率分别为螯虾１３．６％、海蟹１２．３％、对虾１０．５％、河虾８．７０％、蚕蛹１．８％；灰份含量接近（０．２５～０．４５％）；脱乙酰度相近（７６～８０％）；壳聚糖的粘均分子量分别为：螯虾１２．８×１０６、河虾１．１５×１０６、海蟹１．０６×１０６、对虾０．９６×１０６、蚕蛹０．９１×１０６。五种壳聚糖的红外光谱基本相似，只存在个别峰值、峰位的差异，表明五种壳聚糖的基本结构相同，但其空间构象和结晶度等方面存在差异。

以壳聚糖为亲和层析载体提纯胰蛋白酶

以自制的壳聚糖为亲和层析载体,鸡蛋粘蛋白作配基,通过戊二醛交联构建成亲和吸附剂,对胰蛋白酶的亲和层析提纯进行了研究。结果表明,胰蛋白酶活性回收率达70％,纯度经聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为一条带,实验有操作安全、简单、快速和收率高等优点。

壳聚糖多孔珠的制备及其作为亲和吸附剂载体的研究

以壳聚糖为材料 ,制备了机械强度较好 ,直径为 0 .5～ 1 .5mm的壳聚糖多孔珠。并以壳聚糖多孔珠为载体、胰蛋白酶为配基 ,合成了亲和吸附剂 ,壳聚糖多孔珠的胰蛋白酶结合量为 1 0 0 0 0U/ g干壳聚糖 ,最大吸附蛋白量为 1 8.7mg/ g干壳聚糖 ,由每克干壳聚糖制成的亲和吸附剂对 UTI的吸附容量为 6 41

壳聚糖固定化木瓜蛋白酶的研究

以自制的壳聚糖作为载体,用戊二醛作交联剂,优化了固定化条件,研制成壳聚糖固定化木瓜蛋白酶。其活性回收率达到42—53％,操作半衰期达到一个月以上,对热、乙醇以及尿素的稳定性有很大的提高,Km值为0.67×10~2mg/mL,最适温度65—70℃,最适pH8.0,能使啤酒中的蛋白质浓度从56.5mg/L减少到2.7mg/L,可以消除啤酒的低温混浊现象。

猪凝血酶的分离纯化和部分性质研究

以猪血为材料，采用等电点沉淀和７２４树脂离子交换柱层析分离提纯，得凝血酶原，经ＣａＣｌ２激活后，通过ＤＥＡＥ－纤维素离子交换柱层析，获得比活为１２００ＩＵ／ｍｇ的凝血酶制剂，其收率为３２．１％。研究发现，ＮａＣｌ浓度对猪凝血酶活力有较大的影响，加１ｍｏｌ／ＬＮａＣｌ于凝血酶溶液中，室温（２５℃）放置３ｈ后，活力丧失５０％。猪凝血酶的最适温度和最适ｐＨ分别是３７℃和ｐＨ７．０。猪凝血酶在ｐＨ７．０、４０℃下放置２７ｈ，活力丧失８４％。通过ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－１００凝胶层析，测出猪凝血酶的分子量为３０ｋｄ。

壳聚糖多孔珠作为亲和吸附剂载体纯化人尿胰蛋白酶抑制剂

UTI粗品经壳聚糖多孔珠 胰蛋白酶亲和层析 ,得到比活为 135 0U/mg ,收率为 40 .2 %UTI组分。再经SephadexG 10 0凝胶过滤 ,发现存在四种分子形式 ,其相对分子质量分别为 6 70 0 0 ,43 0 0 0 ,2 3 0 0 0 ,16 0 0 0。其中 ,16 0 0 0的无UTI活性。

木瓜蛋白酶的固定化研究

木瓜蛋白酶具有广谱的蛋白水解酶活性,广泛地应用于啤酒、饮料的澄清,肉类嫩化和复配消化药物等方面。近年来,为了扩大该酶在啤洒澄清上的应用,一些研究者致力于探索该酶的固定化研究,以提高该酶的利用效率,降低生产成本。

猪凝血酶的分离纯化及部分性质研究

经等电点沉淀,DEAE离子交换纤维素柱层析和Sephadex G-100 分子筛层析从猪血浆中纯化得到猪凝血酶,酶比活力为2 000 U/m g,纯化倍数为100,酶活力回收为56% ,酶反应的最适pH 和温度分别为7.0 和37℃,SephadexG-100层析测得酶分子量为36 000。猪凝血酶的稳定性较差,40℃保温27 h, 酶活力下降84% 。高浓度的盐对酶稳定性有较大的影响,在2 m ol/LNaCl下放置3 h,酶活力下降50% 。

以壳聚糖多孔珠作为亲和吸附剂载体分离纯化猪凝血酶的研究

经等电点沉淀，得到的猪凝血酶粗品，用以壳聚糖多孔珠作为亲和吸附剂载体，以肝素为配基制成的吸附剂进行发离纯化，结果表明，通过一步亲和层析将猪凝血酶粗品提纯了１１．５倍，获得了比活力１５５３．７Ｕ／ｍｇ的凝血酶，收率高达７８．８％