蛋白质乙酰化修饰研究进展

蛋白质乙酰化是一种普遍存在的、可逆而且高度调控的蛋白质翻译后修饰方式,主要发生在蛋白质赖氨酸残基的ε-NH2位。乙酰化的研究历史已达50多年,目前已成为国际上蛋白质领域的研究热点。乙酰化修饰由乙酰基转移酶和去乙酰化酶共同调节,且参与了几乎所有的生物学过程,如转录、应激反应、新陈代谢以及蛋白合成与降解等。近年来,乙酰化修饰的检测技术发展迅速,从已广泛应用的质谱法到新技术如蛋白质芯片的加入,都为深入研究乙酰化提供了强有力的工具。蛋白质乙酰化应用广泛,主要在代谢疾病中发挥着重要的调控作用,而且去乙酰化酶抑制剂已经成为治疗心脏病、糖尿病和癌症等多种疾病的有潜力的试剂。围绕乙酰化的研究历程、功能、检测技术和应用进行了探讨和归纳,并在此基础上进行了展望和讨论。

粉红螺旋聚孢霉67-1短链脱氢酶基因CrSdr功能研究

本研究从实验室前期构建的粉红螺旋聚孢霉67-1寄生核盘菌转录组中获得1个差异表达的短链脱氢酶编码基因CrSdr。实时荧光PCR定量监测显示,菌核诱导下24 h时CrSdr基因的表达水平提高4倍。通过基因敲除与回补研究其功能结果表明,CrSdr敲除后对菌株的生长没有影响,但产孢量比野生菌株提高了43.2%,并且对NaCl、KCl和山梨醇引起的渗透压胁迫更为敏感。敲除突变株对番茄灰霉病菌、大豆菌核病菌和黄瓜枯萎病菌的拮抗作用明显减弱(P<0.05),对核盘菌菌核的寄生能力由野生型菌株的4级降为2级,温室对菌核病的防效降低了50.5%,基因回补后生防作用恢复,表明短链脱氢酶基因在粉红螺旋聚孢霉寄生及生防过程中起着重要的作用。本研究将为揭示粉红螺旋聚孢霉菌寄生机制奠定基础,并对高效植病生防真菌菌剂的研发具有一定的指导意义。