关于完善实验室安全管理体制的几点思考

实验室是进行科学研究和实验教学的重要场所,除必备仪器设备、实验材料和高素质的实验人员、研究人员外,还必须具备有良好的实验环境和必要的安全设施,以确保实验结果的质量和实验室的安全。其中完善实验室安全管理,无疑是十分重要的。

几种β-二酮化合物互变异构体的光谱性质研究

合成了5种不同结构的β-二酮化合物,采用电喷雾质谱、紫外光谱、红外光谱和核磁共振法对其结构进行表征,并讨论了它们的酮式-烯醇式互变异构现象。结果表明,β-二酮分子内酮式-烯醇式的互变异构平衡明显受取代基影响,它们的酮式-烯醇式互变异构体含量完全不同。在固态和CDCl3溶液中,其中2种β-二酮化合物(a1,a2)中主要以烯醇形式存在,仅含有少量的酮式结构;而2种α-取代β-二酮(b1,b2)由于烯醇异构体的空间位阻效应,不能以分子内氢键形成烯醇六元环,全部以酮式结构形式存在;另外,由于强吸电子基团—CF3的作用,使得β-二酮(c)全部以烯醇形式存在。

两种芳基咪唑[4,5-f][1,10]邻菲啰啉的合成及电喷雾质谱研究

以1,10-邻菲啰啉,苯甲醛衍生物和醋酸氨为原料,经氧化和缩合反应合成得到了两种新的标题化合物:2-(4-甲基苯基)-1H-咪唑[4,5-f][1,10]邻菲啰啉、2-(4-叔丁基苯基)-1H-咪唑[4,5-f][1,10]邻菲啰啉。采用1HNMR、13CNMR、ESI-MS对结构进行了表征。由于两种1H-咪唑化合物能形成N—H…N分子间的氢键,因而在ESI-MS图上出现很强的二聚体离子峰[2M]+;而空间位阻效应小的4-甲基-1H-咪唑出现三聚体离子峰[3M]+。

光谱法研究全氟癸酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用光谱法研究了生理条件下全氟癸酸(PFDA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,PF-DA借氢键和范德华力与BSA发生作用,并以静态方式猝灭BSA的荧光,其结合常数和结合位点数分别为2.9471×107L.mol-1和1.061。同步荧光和圆二色光谱数据说明,PFDA改变了BSA的二级结构。

化学高等师范专业实践教学模式探究

化学专业实践教学是化学专业教学环节不可或缺的一环。根据目前化学专业实践教学的问题,更新了教学理念,构建了新的实践教学体系,对实验教学内容、教育实习进行了改革,加强了实践环节,实行"一体化、多层次、开放式"教学,取得了良好的效果。

氨基酸对CdTe量子点荧光性质的影响

以巯基乙酸为稳定剂,制备了水溶性碲化镉(CdTe)量子点(QDs),分别考察了pH值和几种氨基酸对CdTe-QDs紫外吸收和荧光的影响.结果表明,在不同pH值下,丙氨酸、丝氨酸、半胱氨酸对CdTe-QDs的荧光有不同的影响,丙氨酸、丝氨酸使CdTe-QDs荧光发生猝灭现象,而半胱氨酸在碱性范围内则使CdTe-QDs的荧光明显增强,说明氨基酸对量子点存在不同的作用机制.

光谱技术研究硫堇与牛血清白蛋白的结合反应

用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱技术研究了生理条件下硫堇(TH)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应。结果表明,硫堇借静电力与牛血清白蛋白发生相互作用并对牛血清白蛋白的荧光以静态方式猝灭,其结合常数为1.155×105L.mol-1、结合位点数为1.835、结合距离2.865 nm。同步荧光和圆二色技术证实TH对BSA的构像有影响。

光谱法研究5-羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理环境下用光谱法研究了5-羟基喜树碱(5-HCPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,5-HCPT能够猝灭BSA的荧光并形成结合物,热力学参数显示5-HCPT与BSA结合的作用力主要是疏水作用。在298 K下,它们的结合常数Ka、结合位点数n分别为1.867×105L.mol-1和1.220.以华法林和布洛芬作为探针研究了5-HCPT在BSA上的结合部位,数据说明其作用位点处于BSA的S iteI位。同步荧光光谱和圆二色光谱数据体现5-HCPT改变了BSA的二级结构。

圆二色光谱法研究酸度、槲皮素、锌离子对β-酪蛋白二级结构的影响

采用圆二色光谱(CD)技术研究了酸度、槲皮素(Qct)和锌离子对溶液中β-酪蛋白(β-CN)二级结构的影响.结果表明,酸度、Qct和锌离子均能够诱导β-CN二级结构发生改变.在pH7.6的条件下,β-CN各种结构分别为32.6%α-螺旋,53.5%β-折叠,13.9%γ-转角和无规卷曲;Qct使β-CN的α-螺旋含量增加、β-折叠含量减少;锌离子和Zn-Qct配合物导致β-CN的α-螺旋含量大幅度降低,β-折叠含量略有增加,同时转角和无规的含量也大幅度增加.

圆二色法研究铜离子存在下葛根素对牛血清白蛋白二级结构的影响

采用圆二色光谱法(CD)研究了Cu2+存在下葛根素(PUE)对牛血清白蛋白(BSA)二级结构的影响。结果表明,在pH 7.4的条件下,BSA的各种二级结构分别为56.3%α-螺旋,26.1%β-折叠,17.6%转角和无规则卷曲。葛根素和Cu2+-葛根素都能诱导BSA二级结构发生改变。葛根素使BSA的α-螺旋含量增加,β-折叠含量减少,这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩。Cu2+-葛根素使BSA的α-螺旋含量大幅度降低,β-折叠含量略有增加,这表明Cu2+-葛根素与BSA的相互作用以配位作用为主,使得BSA的肽链结构伸展,蛋白质的构象发生变化。

光谱法研究葛根素与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外、同步荧光和圆二色光谱法研究了葛根素(PUE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱表明,BSA在230nm和278nm处的吸收峰,随着葛根素浓度的增加而减小。同步荧光光谱表明,葛根素引起BSA中色氨酸残基所处微环境的疏水性降低。圆二色光谱表明,BSA在208nm和222nm处的负峰随着葛根素浓度的增加而增强,BSA中A-螺旋含量也随之增加。这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩,蛋白质的构象发生变化。

光谱法研究阴／阳离子型表面活性剂与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外、同步荧光和圆二色光谱法分别研究了阴离子型表面活性剂十二烷基磺酸钠（SDS）、阳离子型表面活性剂十六烷基三甲基溴化铵（CTAB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。紫外光谱表明，两种表面活性剂使BSA在235nm处的吸收峰增强且峰位蓝移。同步荧光光谱表明，两种表面活性剂能引起BSA中色氨酸残基所处微环境的疏水性增强。圆二色光谱表明，表面活性剂的加入使BSA的二级结构发生变化。结果充分说明，这两种表面活性剂与BSA的相互作用，可使蛋白质分子的疏水作用增强，导致BSA的肽链结构收缩，蛋白质的构象发生变化。

Spectroscopic Study on Interaction of Lomefloxacin with Human Serum Albumin in the Presence of Copper Ion

有人的浆液白朊(HSA ) 的 lomefloxacin (LMF ) 的相互作用被多光谱学面对在生理的媒介和它的热力学的特征的铜离子调查。试验性的结果证明 LMF 和 LMF-Cu2+ 能与静态的熄灭机制熄灭 HSA 的荧光，显示 LMF 或 LMF-Cu2+ 能与 HSA 反应。有约束力的地点的明显的有约束力的常数 / 数字作为 4.924 琠敨朠晩被估计吗？？