Aβ寡聚体与阿尔茨海默病研究进展

阿尔茨海默病(Alzheimer's disease,AD)是一种以记忆损害为主要表现渐进性发展的神经退行性疾病,随着老龄化社会发展发病率呈上升趋势,带来巨大的社会经济负担。近年来的研究使AD经典发病机制淀粉样蛋白级联假说受到了挑战,Aβ寡聚体(Aβoligomers,AβOs)的毒性作用得到了一致性的认可,可能是AD发病的触发因素。关于Aβ寡聚体具体来源、结构和致病机制的认识还不充分,可能不同类型寡聚体致病毒性不一致,作用机制有差别。本文综述了对Aβ寡聚体的新近认知,以及它们的结构特点和致病作用,以求更好的理解Aβ寡聚体和AD的关系,为之后的研究提供可能的方向。

阿尔茨海默病脑TAU蛋白磷酸化位点综述

阿尔茨海默氏病(AD)是痴呆中最典型的疾病,占所有痴呆病例的50%至60%[1]。AD的典型病理标志是神经元内神经原纤维缠结(NFT)和细胞外的淀粉样斑块(SP)沉积[2]。1988年,克劳德·维希克从AD患者大脑的斑块中分离出TAU,首次证明TAU可能是痴呆症的病因[3]。TAU是神经元主要的微管相关蛋白,位于与微管相关的神经元轴突,可促进微管的组装以及稳定微管的结构[4]。