蔗糖酶的固定化及其条件的优化

通过比较各种固定方法确定固定化蔗糖酶的最佳载体,并优化反应条件,确定明胶包埋法为固定化蔗糖酶的适宜载体,并结合交联法,采用戊二醛为交联剂.按此法制备的固定化蔗糖酶在较高pH及较高温度下都保持活力,且其储存稳定性及操作稳定性比游离酶都有显著的提高.

柳树叶的原花青素的抗氧化性研究

用化学比色法分别测定柳树叶原花青素的总抗氧化力、还原力、对O2-.,.OH,H2O2和NO2-的清除作用,并与Vc作比较.结果表明,在这一系列的抗氧化试验中,原花青素的抗氧化性均较Vc强,在相同浓度下,二者对O2-.和H2O2的清除作用相差不大,在总抗氧化力和还原力测定和对NO2-清除作用约为Vc的2倍,在对.OH的清除上,原花青素浓度为3μg/mL时,清除率达8.9%,而Vc浓度为4.8 mg/mL时清除率为10.5%.

青鱼胰蛋白酶的分离纯化及部分性质研究

[目的]为青鱼的养殖和综合利用提供试验依据。[方法]对青鱼胰蛋白酶进行分离纯化,测定青鱼胰蛋白酶的分子量、热稳定性和酸碱稳定性,探讨pH值、温度、金属离子和EDTA对青鱼胰蛋白酶活力的影响。[结果]经SDS-PAGE和凝胶过滤,测得青鱼胰蛋白酶的分子量分别为44和43.5 kD。青鱼胰蛋白酶具有一定碱性耐受性,在pH值为8～10时活性较高,其最适pH值约为9,最适反应温度为50℃。以酪蛋白为底物,在pH值8.5、37℃时测得该酶Km值为4.6×103 mg/L。Mg2+对该酶有明显促进作用,而Cu2+、Mn2+、Pb2+和EDTA对青鱼胰蛋白酶的抑制作用很大。[结论]EDTA能抑制青鱼胰蛋白酶的作用,说明该酶可能为金属蛋白酶。

猪肾溶菌酶的纯化和部分性质研究

猪肾溶菌酶提取液经过正丁醇脱脂，（NH4）2SO4沉淀，得到粗酶液，再经过CM—Sepharose FF阳离子层析柱和Sephacryl S-100凝胶过滤层析纯化得到电泳纯的溶菌酶．该酶的比活力为162．45，提纯倍数为113．6，回收率为16．89％．该酶对溶壁微球菌作用的最适温度为45℃，最适作用的pH为6．0，在50℃以下和pH4．5～9．0之间都有较好的稳定性．酶分子量约为15．0kd，其米氏常数为0．0135g／mL．