11S球蛋白改性前后的结构表征

11S大豆球蛋白的结构及其功能特性存在天然的局限性,经过前期蛋白酶酶解-复聚后,得到改性11S球蛋白。利用扫描电镜分析仪、X射线衍射仪、DSC和氨基酸分析仪,从不同角度探讨改性后的11S球蛋白内部结构的变化,更加清晰和全面地认识复合酶改性对大豆11S球蛋白解离和聚集行为的影响,并阐明其改性机理。

双酶酶解11S球蛋白的工艺优化研究

以大豆分离蛋白为原料,采用等电点冷沉法提取11S大豆球蛋白,选用碱性蛋白酶、胃蛋白酶对11S大豆球蛋白进行双酶酶解。以水解度为指标,考察酶添加量、温度、p H和时间对酶解液水解度的影响,通过单因素试验和正交试验得到最佳水解工艺条件。在单酶水解的基础上,组合碱性蛋白酶和胃蛋白酶,按照分步水解的方式对11S大豆球蛋白进行复合酶解,得到的最优参数为:胃蛋白酶在温度35℃、p H 3.0、酶添加量1 500 U/g的条件下水解1 h,碱性蛋白酶在温度50℃、p H 10、酶添加量12 000 U/g的条件下水解5 h,得到的11S球蛋白酶解物水解度为19.65%,比碱性蛋白酶单酶水解时高14%。