雷竹SOC1蛋白原核表达及纯化

为了获得有活性的雷竹Pv SOC1蛋白（Phyllostachys violascens SUPPERSSOR OF CO OVEREXPRESSION 1）,并进一步讨论其结构形态,通过原核表达方法得到Pv SOC1的可溶性重组蛋白,以p ET-GST作为表达载体,大肠杆菌E.coli Rosetta作为宿主菌株,超表达全长和IKC结构域的雷竹Pv SOC1蛋白。发现在37℃条件下,菌液浓度D（600）值达到0.4-0.6时进行诱导,控制IPTG终浓度为0.4 mmol/L,诱导目的蛋白表达5 h,可以获得可溶的IKC结构域GST融合蛋白。采用TEV（tobacco etch virus protease）酶切技术、配合GST亲和层析柱及分子层析色谱柱,去除标签蛋白并纯化目的蛋白。所获得的高纯度IKC结构域Pv SOC1蛋白经过对比分析发现其以八聚体形式存在。