不同方法提取红鳍笛鲷鱼鳞胶原蛋白的结构和理化特性研究

为探明不同提取方法对红鳍笛鲷(Lutjanus erythropterus)鱼鳞胶原蛋白理化特性的影响,以红鳍笛鲷为原料,分别提取酸溶性胶原蛋白(acid soluble collagen,ASC)、酶溶性胶原蛋白(pepsin soluble collagen,PSC)及热水溶性胶原蛋白(hot water soluble collagen,HSC),对比分析3种胶原蛋白提取率、得率及纯度的差异,并测定其氨基酸组成、分子质量、二级结构、Zeta电位、溶解性以及微观结构等理化特性。结果表明,热水法提取率最高,为45.25%,其次为胃蛋白酶法;HSC、ASC、PSC的亚氨酸含量分别为18.28%、17.54%和18.30%。HSC、ASC和PSC均为I型胶原蛋白,包含两条α链(α1和α2),ASC比PSC的β链含量高,HSC、PSC的γ带消失;ASC、PSC具有相似的红外光谱,且保留了完整的三螺旋结构,HSC的三螺旋结构被破坏;HSC、ASC、PSC的净电荷零点为5~6;ASC、PSC在pH 5~11中溶解度较低;扫描电镜显示,ASC呈无序纤维状结构,PSC呈致密多孔网状结构,HSC则基本为薄片状。3种提取方法提取的胶原蛋白均有I型胶原蛋白特征,其结构特征及理化性质均存在差异,可根据需求选择特定的胶原蛋白提取方法用以开发特定的产品。