光谱法研究儿茶素与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光猝灭光谱、傅里叶红外光谱(FTIR)等光谱手段研究了模拟人体生理条件下儿茶素与牛血清白蛋白(bovine serumal bumin,BSA)的相互作用,求出了儿茶素与BSA结合的结合常数、结合位置、结合类型等参数,并研究了共存离子对儿茶素与BSA的结合常数的影响。实验结果表明:儿茶素与BSA形成复合物从而猝灭BSA的内源荧光,且其荧光猝灭机理符合静态机制。296,303,310K下儿茶素与BSA结合的结合常数分别为:2.368,2.249,2.152×106L·mol-1。热力学数据表明儿茶素与BSA主要靠疏水作用力和静电作用力结合,探针实验表明儿茶素与BSA在结合位点SiteI发生结合。Fster偶极一偶极非辐射能量转移机理确定了儿茶素在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm。FTIR光谱显示,儿茶素诱导BSA的二级结构发生了变化。