酶法制备鱼降血压肽的工艺优化及其组分分析

为了开发鲬鱼蛋白,以体外血管紧张素转换酶(ACE)抑制率为指标,通过适宜酶酶解鲬鱼蛋白质制备降血压活性肽。根据供试酶的水解进程筛选适宜水解酶,在单因素试验的基础上,采用响应面分析法优化水解条件,凝胶过滤层析法测定活性肽相对分子质量分布。结果表明,Alcalase是供试酶中最适的水解酶,最优水解条件为:温度48.9℃,pH7.93,加酶量为32396.6 U/g·pro,固液比1∶5 g/m L,水解时间2.5 h。在此条件下,酶解液的ACE抑制率IC_(50)=0.269 mg/m L;酶解物经Sephadex G-15凝胶过滤层析得到三个组分,相对分子质量分别为635、258、67,其中的2号组分(C=0.74 mg/m L) ACE抑制活性相对较高,达到89.09%。