金属硫蛋白测定方法──银饱和分析法

本方法是基于Ａｇ￣＋与ＭＴ的高亲合力及ＭＴ的对热稳定性，向含ＭＴ的溶液中加入过量的Ａｇ￣＋，待反应完全后，再逐次加入血红蛋白，以结合剩余的Ａｇ￣＋，加热使血红蛋白沉淀，与ＭＴ结合的Ａｇ￣＋则完全存在于上清液中，通过测定其中Ａｇ￣＋的含量，便可计算出ＭＴ的浓度。

生命和手性分子的起源

生命和手性分子的起源王文清，盛湘蓉（北京大学技术物理系１００８７１）生命和手性分子的起源是理论生物物理学的重大难题，它意味着物理学规律的突破和与生物学规律的统一。手性分子的起源来自生命起源中的对称性破缺。对称性可以表述为我们所研究的对象对某种变换的不...

金属硫蛋白分子改造与设计

金属硫蛋白（ＭＴ）的三维结构已由二维ＮＭＲ和Ｘ射线晶体衍射测定。本文使用ＰＳ－３００图象显示仪及计算机Ｈｙｄｒａ程序，对ＭＴ分子进行改造设计，目的是探索提高ＭＴ与Ｃｄ，Ｈｇ结合能力的分子设计。计算表明，ＭＴ分子中α－ｄｏｍａｉｎ很难再加入一个Ｃｄ原子，而β－ｄｏｍａｉｎ有可能设计再加一个Ｃｄ，提出在第２９位残基后加两个残基，其中２９（２）为Ｃｙｓ，可满足β－ｄｏｍａｉｎ新的结构要求。

β粒子极化与生物分子手性起源

生物分子的手性均一和破缺是长期困扰科学家们的难题，具有极性的β粒子被认为可能是造成均一手性分子富集的原因之一。该文对国内外这方面的工作作了一个较为全面的评述。

手性起源与氨基酸的低温相变

组成人体蛋白质的２０种氨基酸的手性，近年来被认为是由类似于ＢＣＳ理论中的二级相变所引起。本文将物理学中用于解释生命现象的特殊问题──手性起源的有关理论及规律作一简要的评述。