医学院校体医融合双主体协同发展路径研究

随着COVID-19在全球肆虐,健康中国建设的重要性和紧迫性进一步凸显。体医融合模式是实现健康中国的有效路径之一,医学院校作为健康中国的重要阵地,理应发挥作用。当前,我国医学院校存在体医融合模式主体不明、师资匮乏、学科融合不足以及融合机制尚未建立等问题亟待解决。本文基于健康中国框架,提出医学院校体医融合应以教学改革为切入点、以师资队伍建设为保障、以增设体医融合专业为依托、以改革成果验收和推广为目标,构建体医双主体互惠共生协同发展机制,为实现健康公平和健康中国提供支撑。

Eremothecium ashbyii菌产生维酶素发酵条件的研究

本文报告了利用优选后的Eremothee(?)m.ashbyli菌株,通过正交设计研究了维酶素培养基成份。此外主要研究了培养基的最适含水量,料和容积比率,接种量等。在豆渣培养基中维酶素平均产量力7—8mg,g(干物质),最高产量是10—11mg,g(干物质)。

SM22-α蛋白结构与功能的生物信息学分析

[目的]通过生物信息学分析手段对SM22-α蛋白结构与作用进行系统性分析。[方法]从NCBI数据库中获取SM22-α蛋白的基本信息,应用NCBI GenBank、ExPAsy、TMHMM Server v.2.0、NetPhos 3.1 Server、IEDB、SIGNALP 5.0 Server等生物信息学分析软件对SM22-α蛋白的氨基酸序列、理化性质、跨膜结构、亲水/疏水性、功能位点、信号肽、序列同源性、糖基化和磷酸化位点、空间结构以及抗原表位进行分析。[结果]SM22-α蛋白编码201个氨基酸,为碱性蛋白,其等电点为8.85,不稳定指数为31.85,并将其归为稳定蛋白。其平均亲水系数为-0.607,为亲水性蛋白。根据IEDB在线软件发现SM22-α蛋白序列的第4-31、39-50、70-89、105-111、116-122、138-197存在B细胞抗原表位。利用HLA-A*0.2:0.1算法预测SM22-α蛋白序列第61和130位序列表面存在2个T细胞抗原表位;若利用HLA-DRBI*0401算法预测则第142位序列存在1个T细胞抗原表位。SM22-α蛋白的二级结构中α螺旋占46.77%,延伸链占6.47%,β-转角占4.48%,无规则卷曲占42.29%。且通过生物信息学分析可知SM22-α蛋白在不同物种之间的同源性为97.0%~68.7%。[结论]SM22-α为碱性、稳定、亲水性胞外蛋白,且蛋白表面含有T、B细胞抗原表位,可为其抗原性药物研究提供理论参考。