铜(Ⅱ)离子与神经红蛋白的相互作用

利用紫外可见吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)光谱研究了铜髤离子与神经红蛋白(NGB)的相互作用。结果表明,Cu2+离子使NGB在280nm处的紫外吸收增强,说明Cu2+与NGB发生了相互作用;Cu2+使NGB内源性荧光发生猝灭,其猝灭机制为静态猝灭;同步荧光光谱表明,Cu2+使色氨酸微环境的疏水性有所降低,Cu2+对NGB的作用位点更接近于色氨酸;CD光谱显示Cu2+没有引起NGB二级结构明显的变化。

圆二色光谱法研究环境因素对细胞红蛋白二级结构的影响

采用远紫外圆二色光谱法系统地研究了细胞红蛋白(cytoglobin,Cygb)的浓度、环境温度、溶液的pH值和溶剂性质对细胞红蛋白二级结构的影响。结果表明:当Cygb浓度<1μmol/L时,它主要以α-螺旋形式存在,其α-螺旋含量>60%;当Cygb浓度从0.3μmol/L增大到2.0μmol/L时,其α-螺旋含量迅速降低;当Cygb浓度>2.0μmol/L时,其α-螺旋含量随浓度的增大变化很小(约30%)。随着温度的升高,Cygb的α-螺旋含量逐渐减小,但既使温度达到368K,它仍保持有20%的α-螺旋结构,说明该蛋白具有较高的热稳定性。在弱酸性和弱碱性溶液中,Cygb的二级结构都会有不同程度的破坏。在甲醇和乙醇中,Cygb的α-螺旋含量明显增加,这说明醇类可以诱导其α-螺旋的生成。

脱辅基神经红蛋白热稳定性的光谱法研究

采用酸丙酮法制备了脱辅基神经红蛋白(apo-Ngb)。利用紫外-可见吸收光谱和圆二色光谱(CD)对apo-Ngb的热稳定性进行了研究。结果表明,在高温下apo-Ngb发生了变性,其二级结构遭到破坏,α-螺旋的含量减少。计算得到了apo-Ngb热变性的中点温度(61.8℃)和热力学参数(ΔH=93.1 kJ·mol-1,ΔS=277.8J·mol-1·K-1)。与Ngb相比,由于血红素辅基的去除,apo-Ngb蛋白肽链结构变得疏松无序,从而使apo-Ngb的热稳定性有所降低。

神经红蛋白突变体H64V与叠氮离子的作用

将64位组氨酸(His64)突变为缬氨酸(Val),构建了神经红蛋白(Ngb)突变体H64V基因并进行了蛋白的表达纯化,突变使Ngb的血红素Fe由六配位结构变成五配位结构.利用光谱法研究了突变体H64V与叠氮离子(N_3^-)的相互作用.紫外-可见吸收光谱表明,H64V与N_3^-键合后其Soret带吸收峰由406 nm红移至418 nm;荧光光谱表明N_3^-可使H64V的荧光发生静态猝灭.计算得到了H64V与N_3^-键合的平衡解离常数和热力学参数.另外,还研究了不同阴离子对H64V与N_3^-结合的影响,发现阴离子的存在减弱了N_3^-与H64V之间的结合力.

2,6-二氨基嘌呤金属镉配合物的合成、结构与荧光性质

通过水热法合成了一个以2,6-二氨基嘌呤(Hdap)和硫酸根阴离子(SO_(4)^(2-))为混合配体的金属配合物{[Cd_(0.5)(Hdap)(H_(2)O)(SO_(4))]·H_(2)dap}.采用单晶和粉末X-射线衍射、元素分析、红外光谱和荧光光谱等方法对其结构和性能进行了表征.结果表明:该配合物属于三斜晶系Pī空间群,a=0.67173(5)nm,b=1.18597(6)nm,c=1.20074(9)nm,α=93.145(5)°,β=106.550(2)°,γ=102.383(5)°,V=0.92066(11)nm^(3),Z=2.单晶结构分析表明,配合物为单核结构,分别通过O(5)—H(5B)…O(2)和N(6)—H(6A)…N(1)氢键连接成一维链和二维平面结构.游离的H_(2)dap^(+)阳离子通过5组氢键将相邻二维面相连接拓展为三维超分子结构.荧光性质分析结果表明,该配合物可用作良好的发光材料.

紫外吸收光谱测定蒽醌含量和摩尔吸收系数方法的改进

通过对紫外吸收光谱测定蒽醌含量和摩尔吸收系数方法的改进,使原来的有毒实验成为无毒实验,确定了一种可用于该实验新的绿色化学实验方法。改进后的实验不仅减少了环境污染,激发了大学生对分析化学实验的兴趣和爱好,还降低了实验成本和学生实验的风险,实验环保、绿色。改进后实验所测到的数据,无论精确度、重现性还是回收率都达到实验所允许的理论要求,结果令人满意。